财联社1月29日电，从中国科学院物理研究所获悉，由该所科研人员等组成的联合研究团队重构出名为OSTα/β的有机溶质转运蛋白的高分辨率冷冻电镜结构，首次揭示了该蛋白新颖的组装方式及转运机制。相关成果1月29日在国际学术期刊《自然》发表。研究发现，OSTα/β由两个OSTα与两个OSTβ亚基组成，各亚基之间的相互作用紧密，保证了 OSTα/β的稳定性。此外，研究揭示OSTα/β中胆汁酸的结合口袋：该口袋内的正电残基与胆汁酸带负电基团相互吸引，从而促进胆汁酸的结合和转运。结合分子动力学模拟，揭示胆汁酸在转运过程中会经历一个180度的翻转：胆汁酸头部从朝向细胞内侧翻转到细胞外侧，而OSTα/β结构则保持稳定状态。